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            上海起發(fā)haemtech HCI-0150R現(xiàn)貨說明書

            更新時間:2020-03-26      點擊次數(shù):1350

            上海起發(fā)haemtech HCI-0150R現(xiàn)貨說明書

            Fibrinogen and Fragments

            纖維蛋白原和碎片

             

            纖維蛋白原
            域結(jié)構(gòu)顯示了Aα,Bβ和γ鏈的三角結(jié)構(gòu),釋放FPA和FPB的IIa裂解位點(IIa)以及產(chǎn)生D片段和E片段的纖溶酶裂解位點(Pm)。

             

             

             

             

            上海起發(fā)haemtech HCI-0150R現(xiàn)貨

            • HCI-0150R 人體研究級纖維蛋白原
              尺寸2毫克
              公式10 mM NaCit,10 mM NaPO 4,pH 7.3
              存儲-80°攝氏度
              純度通過SDS-PAGE,> 95%
              活性測定不適用
              保質(zhì)期(正確存放)12個月
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            • HCI-0150D 人類纖維蛋白原片段D
              尺寸200微克
              公式由0.9%NaCl,3%甘氨酸(w / v)凍干
              存儲4°攝氏度
              純度通過SDS-PAGE,> 95%
              活性測定不適用
              保質(zhì)期(正確存放)12個月
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            • HCI-0150E 人纖維蛋白原片段E

               

              尺寸100微克
              公式由0.9%NaCl,3%甘氨酸(w / v)凍干
              存儲4°攝氏度
              純度通過SDS-PAGE,> 95%
              活性測定不適用
              保質(zhì)期(正確存放)12個月
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            • MCI-5150 小鼠纖維蛋白原
            • 尺寸1毫克
              公式10 mM NaCit,10 mM NaPO 4,pH 7.3
              存儲-70°攝氏度
              純度通過SDS-PAGE,> 95%
              活性測定不適用
              保質(zhì)期(正確存放)12個月
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            凝血酶(IIa)催化的可溶性纖維蛋白原(Fbg)裂解形成纖維蛋白(Fbn)是凝血級聯(lián)反應(yīng)中的終蛋白水解事件。這些可溶性Fbn單體自發(fā)聚合形成不溶性Fbn網(wǎng)絡(luò),該網(wǎng)絡(luò)通過因子XIIIa催化的α和γ鏈的lys和glu殘基交聯(lián)而穩(wěn)定。Fbn網(wǎng)絡(luò)是止血栓的主要蛋白質(zhì)成分。

            血漿纖維蛋白原是肝臟中合成的大糖蛋白(Mr = 340,000),濃度為2.6 mg / ml。它是由三對二硫鍵連接的不同多肽鏈(Aα,Bβ和γ)組成的二硫鍵連接的二聚體。Aα鏈的顯著特征是N端肽(纖維蛋白肽A(FPA,1-16)),XIIIa因子交聯(lián)位點和2個磷酸化位點。合成時,F(xiàn)bg被*磷酸化,但僅以20-30%的磷酸化水平循環(huán)。Bβ鏈包含纖維蛋白肽B(FPB,1-14),3個N-連接的碳水化合物部分(Mr = 2500)之一和N-末端焦谷氨酸。γ鏈包含另一個N-連接的糖基化位點和XIIIa因子交聯(lián)位點。2個伸長的亞基((AαBβγ)2)以反平行的方式排列,形成6條鏈的三點狀排列。節(jié)點由3條平行鏈之間的二硫環(huán)形成。中心節(jié)點(n-二硫鍵結(jié),E結(jié)構(gòu)域)由通過11個二硫鍵連接在一起的所有6條鏈的N-末端形成。該區(qū)域包含2個IIa敏感位點。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產(chǎn)生Fbn I,從而暴露Aα鏈上的聚合位點(17-20)。這些區(qū)域與Fbn的D結(jié)構(gòu)域上的互補區(qū)域結(jié)合形成原纖維。隨后,F(xiàn)PB(R14-G15)從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點,并促進Fbn網(wǎng)絡(luò)的橫向生長。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產(chǎn)生Fbn I,從而暴露Aα鏈上的聚合位點(17-20)。這些區(qū)域與Fbn的D結(jié)構(gòu)域上的互補區(qū)域結(jié)合形成原纖維。隨后,F(xiàn)PB(R14-G15)從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點,并促進Fbn網(wǎng)絡(luò)的橫向生長。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產(chǎn)生Fbn I,從而暴露Aα鏈上的聚合位點(17-20)。這些區(qū)域與Fbn的D結(jié)構(gòu)域上的互補區(qū)域結(jié)合形成原纖維。隨后,F(xiàn)PB(R14-G15)從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點,并促進Fbn網(wǎng)絡(luò)的橫向生長。

            中心節(jié)點(E域)和C端節(jié)點(D域)之間的2個域中的每個域均由彼此纏繞的Aα,Bβ和γ鏈的平行α螺旋區(qū)域組成,形成“線圈”極性殘基朝外,非極性殘基形成疏水核。在該區(qū)域中,所有3條鏈均具有蛋白酶(纖溶酶)敏感位點。另一個主要的纖溶酶主要敏感位點是來自C端節(jié)點的α鏈的親水性擾動。在這些位點上受控的纖溶酶降解將Fbg轉(zhuǎn)化為片段D和片段E。通過鹽分餾,凝膠過濾和離子交換色譜分離各個片段。將片段凍干以供儲存在4℃下。高度純化的研究級纖維蛋白原(> 95%可凝塊)是通過常規(guī)技術(shù)和親和力技術(shù)的組合制備的。它以檸檬酸磷酸鹽的冷凍溶液形式提供,可在-80°C下儲存。

            上海起發(fā)haemtech HCI-0150R現(xiàn)貨

            凝膠Novex 4-12%Bis-Tris
            加載每泳道1 µg;純化的人纖維蛋白原
            緩沖拖把
            標準參見BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脫氫酶(51 kDa),酒精脫氫酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌紅蛋白紅(19 kDa),溶菌酶(14 kDa)

             

            本土化血漿,血小板
            血漿濃度2.6毫克/毫升
            行動方式前體分子被凝血酶切割形成纖維蛋白凝塊。
            分子量340,000
            消光系數(shù)
            Ë
            1%
            1厘米,280海里
            = 15.1
            等電點5.1-6.3
            結(jié)構(gòu)體3對不相同的鏈Aα(Mr = 66,800),Bβ(Mr = 52,000)和γ(Mr = 46,500)的二聚體,帶有2個末端D結(jié)構(gòu)域和一個中央E結(jié)構(gòu)域的細長三叉形分子。XIIIa因子交聯(lián)位點在Aα鏈的E328,E366,K508,K584處;在Bβ鏈中的E398和K406處。
            碳水化合物百分比3%
            翻譯后修飾Aα鏈:2個磷酸化絲氨酸,S3,S346Bβ 
            鏈:N364糖基化位點Mr = 2500,N末端焦谷氨酸
            γ鏈:糖基化N52

             

            1. Hantgan,RR等人,《止血和血栓形成》,第二版,第269-289頁,Bloom,AL,福布斯,CD,Thomas,DP和Tuddenham,EGD,eds,丘吉爾·利文斯通(Churchill Livingstone),1991。
            2. Doolittle,《止血和血栓形成》中的RF,第3版,491-513,美國布盧姆,福布斯,CD,Thomas,DP和Tuddenham,EGD,eds,丘吉爾·利文斯通,1994年。
            3. Shaefer,JA和Higgins,DL,CRC Crit.Rev.Clin.Lab.Sci。,26,1-41(1988)。
            4. Hoeprich,PD和Doolittle,RF,Biochemistry,22,2049(1983)。
            5. Doolittle,RF等,J.Mol.Biol。,120,311-325(1978)。
            6. Marder,VJ,等人,J.Biol.Bhem。,244,2111-2119(1969)。
            7. Budzynski,AZ,等人,J.Biol.Chem。,249,2294-2302(1974)。
            8. Furchi,M.和Beck,EA,Biochim.Biophys。Acta,310,205-216(1973)。
            9. Furlan,M。,《人蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)》,纖維蛋白原,Haeberli,A。,編輯,VCH Publishers,NY(1995)。

             

             

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